目錄
叢書序
譯者序
第1章 引言 1
1.1 蛋白質在生物體內的重要性 1
1.1.1 生命，蛋白質與神秘力量 1
1.1.2 生物體的分子組織 2
1.1.3 蛋白質具備多種生物功能 7
1.1.4 蛋白質具有生理與進化意義上的重要性 33
1.1.5 蛋白質具有醫(yī)學、工業(yè)與社會意義上的重要性 34
1.2 結構復雜性與其對蛋白質功能的作用 37
1.3 生物分子內部原子的非共價相互作用 40
1.3.1 靜電相互作用 41
1.3.2 范德瓦耳斯相互作用 54
1.3.3 非極性相互作用與疏水效應 55
1.3.4 總結 58
1.4 概要 58
1.5 本書的章節(jié)組織 59
參考文獻 59
第2章 蛋白質結構 66
2.1 簡介 66
2.1.1 蛋白質結構中的層次 66
2.1.2 輔酶與輔基 67
2.2 一級結構 72
2.2.1 氨基酸及其性質 72
2.2.2 肽鍵 100
2.3 二級結構 103
2.3.1 α螺旋 106
2.3.2 非α螺旋 114
2.3.3 β構型 117
2.3.4 為何是螺旋與折疊（構成了蛋白質的主體結構)？ 119
2.3.5 回折轉角 122
2.3.6 氨基酸的二級結構傾向性 123
2.4 三級結構 127
2.4.1 三級結構的基本特性 130
2.4.2 蛋白質的架構 132
2.4.3 蛋白質結構與功能的進化保守性 160
2.4.4 蛋白質結構內部的水分子 166
2.5 四級結構 167
2.5.1 簡介 167
2.5.2 基本特征 169
2.5.3 四級結構的優(yōu)勢 in
2.6 翻譯后修飾 174
2.6.1 筒介 174
2.6.2 磷酸化 175
2.6.3 糖基化 178
2.6.4 �；�化 180
2.6.5 烷基化 182
2.6.6 羥基化和氧化 183
2.6.7 蛋白質水解作用 184
2.6.8 酰胺化作用 184
2.6.9 金屬離子的添加 184
2.6.10 混合修飾 187
2.6.11 后修飾所導致的病變 189
2.6.12 識別后修飾翻譯 191
2.7 概要 192
參考文獻 193
第3章 結構測定及預測的方法 211
3.1 簡介 211
3.2 衍射/散射方法 212
3.2.1 X射線衍射 212
3.2.2 中子散射 217
3.2.3 電子顯微鏡（electron microscopy， EM) 219
3.3 光譜學方法 222
3.3.1 核磁共振（NMR)波譜學 222
3.3.2 電子順磁共振（electron paramagnetic resonance， EPR)波譜學 226
3.3.3 從其他方法得出的信息 228
3.4 結構預測的計算方法 229
3.4.1 簡介 229
3.4.2 物理方法 229
3.4.3 比較方法：同源建模 241
3.4.4 預測、評估和驗證 244
3.5 結論 246
3.6 蛋白質數(shù)據(jù)庫（PDB) 246
3.7 概要 248
參考文獻 249
第4章 能量學和蛋白質穩(wěn)定性 259
4.1 熱力學基本原理 259
4.1.1 簡介 259
4.1.2 自由能和自發(fā)過程 259
4.1.3 焓、熵和分子熱力學 261
4.1.4 熱力學和蛋白質結構 268
4.2 蛋白質穩(wěn)定性及其牽涉的作用力 268
4.2.1 蛋白質有多穩(wěn)定？ 268
4.2.2 主導驅動力 269
4.2.3 靜電相互作用（ΔGelec) 272
4.2.4 范德瓦耳斯相互作用 276
4.2.5 總結和結論 277
4.3 蛋白質的變性與在條件下的適應性 278
4.3.1 將蛋白質變性作為一種實驗工具 278
4.3.2 蛋白質對于環(huán)境的適應性 281
4.4 通過工業(yè)酶的蛋白質工程來增加結構的穩(wěn)定性 283
4.4.1 工業(yè)中的酶 283
4.4.2 酶工程 283
4.4.3 提高穩(wěn)定性酶的合理工程 284
4.5 概要 286
參考文獻 287
第5章 蛋白質結構動力學 295
5.1 簡介 295
5.2 蛋白質折疊 297
5.2.1 運動學觀點 297
5.2.2 活體內的折疊 309
5.3 折疊狀態(tài)動力學 312
5.3.1 自發(fā)動力學 315
5.3.2 影響蛋白質動力學的外部因素 322
5.4 研究蛋白質動力學的方法 340
5.4.1 研究慢速（毫秒級）與中速（納秒至微秒級）運動的方法 340
5.4.2 研究快速（飛秒至皮秒）運動的方法 341
5.5 概要 342
參考文獻 342
第6章 非球狀蛋白 354
6.1 簡介 354
6.2 纖維蛋白 355
6.2.1 細胞內外基于纖維的結構 355
6.2.2 纖維形成與纖維蛋白 367
6.2.3 球狀蛋白和纖維蛋白之間的結構差異 367
6.2.4 螺旋蛋白α-角蛋白和肢原中的結構-功能關系 368
6.3 無內在結構的蛋白質 377
6.3.1 簡介 377
6. 3. 2IUP和IDR的序列與結構組織 382
6.3.3 結構-功能關系 383
6.3.4 體內的IUP 388
6.4 概要 389
參考文獻 390
第7章 膜蛋白 398
7.1 簡介 398
7.2 生物膜的結構和組成形式 401
7.2.1 生物膜的大體結構和性質 401
7.2.2 脂雙層的構成 403
7.2.3 脂雙層中脂類的性質對脂雙層性質的作用 407
7.3 膜蛋白結構的基本原理 412
7.3.1 概述 412
7.3.2 膜整合蛋白的結構 413
7.3.3 膜外周蛋白 430
7.4 蛋白質和膜的相互作用 432
7.4.1 脂雙層對膜蛋白的作用 432
7.4.2 膜蛋白對脂雙層的特性的影響 442
7.5 膜整合蛋白和多肽的結構與功能的關系 446
7.5.1 抗菌肽 446
7.5.2 G蛋白偶聯(lián)受體 457
7.6 概要 479
參考文獻 481
第8章 蛋白質與配體的相互作用 500
8.1 簡介 500
8.2 蛋白質與配體結合的理論 502
8.3 蛋白質與配體結合的能量問題 504
8.3.1 總結合自由能 504
8.3.2 蛋白質與配體結合能的熱力學決定因素 509
8.4 配體結合位點 511
8.4.1 幾何互補性 512
8.4.2 靜電相容性 513
8.4.3 蛋白質與配體結合的混亂性 522
8.5 蛋白質-蛋白質相互作用 523
8.5.1 概述 523
8.5.2 蛋白質-蛋白質結合結構域 524
8.5.3 結構-功能關系 524
8.6 藥物-配體在藥物作用和設計中的相互作用 533
8.6.1 源自蛋白質的疾病 533
8.6.2 藥物如何運作 534
8.6.3 藥物開發(fā)與設計 538
8.7 概要 560
參考文獻 562
索引 574